Czy chcesz do nas dołączyć?

Stanowisko – Doktorant

Projekt doktorski dotyczy biologii regulatorowych RNA oraz współpracujących z nimi białek u bakterii Streptococcus pneumoniae. Projekt w programie OPUS Narodowego Centrum Nauki.

Opis projektu. Niekodujące RNA (sRNA) umożliwiają bakteriom adaptację do zmieniających się warunków środowiska, uczestniczą w regulacji metabolizmu komórkowego i w oddziaływaniach z organizmem gospodarza, oraz w kontroli wirulencji bakterii. Dla prawidłowego działania tych cząsteczek niezbędne są białka wiążące RNA. U bakterii Gram-ujemnych tę rolę pełnią takie białka opiekuńcze jak Hfq [1-3] oraz białka z domeną FinO [4,5]. Natomiast znacznie mniej wiadomo na temat białek pełniących tą funkcję u bakterii Gram-dodatnich. Niedawne badania pokazały, że taką rolę mogą pełnić białka z domeną KH, nazwane KhpA i KhpB, występujące u wielu bakterii Gram-dodatnich [6]. U kilku gatunków, w tym u Streptococcus pneumoniae, odkryto, że białka te rozpoznają i silnie wiążą liczne cząsteczki RNA, a także uczestniczą w regulacji podziału komórkowego. Celem badań w tym projekcie jest poznanie w jaki sposób białka KhpA i KhpB rozpoznają cząsteczki RNA oraz jakie jest znaczenie tych oddziaływań w regulacji ekspresji genów u bakterii S. pneumoniae. Ponieważ białka te uczestniczą w regulacji powstawania ściany komórkowej u bakterii, wyniki planowanych badań mogą pozwolić na lepsze zrozumienie tego ważnego procesu i przez to przyczynić się do zaprojektowania nowych strategii kontroli wzrostu bakterii.

Zadania badawcze stypendysty będą dotyczyć wyjaśnienia w jaki sposób białka KhpA i KhpB rozpoznają regulatorowe RNA. W badaniach tych będą stosowane m.in. metody inżynierii genetycznej do otrzymania badanych białek oraz ich mutantów w komórkach bakteryjnych, metody badania oddziaływań pomiędzy białkami a RNA za pomocą cząsteczek znakowanych fluorescencyjnie, a także metody analizy tych oddziaływań w komórce bakteryjnej z zastosowaniem RNA-seq.

Studia doktoranckie: Odbywają się w Szkole Doktorskiej UAM w sekcji Szkoły Nauk Przyrodniczych. Informacje na temat studiów doktoranckich znajdują się na stronie http://snp.home.amu.edu.pl

Warunki zatrudnienia:

Czas trwania zatrudnienia: 48 miesięcy

Rozpoczęcie: 1 października 2024

Wynagrodzenie: stypendium naukowe

Jak złożyć podanie?

Podanie należy przesłać na adres mol@amu.edu.pl do 2 czerwca 2024. Podanie powinno zawierać list motywacyjny, życiorys naukowy, oraz dyplomy ukończenia studiów licencjackich i magisterskich, lub planowany termin obrony pracy magisterskiej. Planowany termin rozstrzygnięcia konkursu 10 czerwca 2024. Wymagany jest status doktoranta szkoły doktorskiej od października 2024.

Zgłoszenie powinno zawierać oświadczenie o zgodzie na przetwarzanie danych osobowych.

W przypadku wszelkich pytań proszę o kontakt pod adresem e-mail: mol@amu.edu.pl.

Literatura

  1. Małecka E.M., Stróżecka J., Sobańska D. and Olejniczak M. „Structure of bacterial regulatory RNAs determines their performance in competition for the chaperone protein Hfq.” Biochemistry (2015), 54, 1157-70
    PubMed
  2. Wróblewska Z, Olejniczak M. „Hfq assists small RNAs in binding to the coding sequence of ompD mRNA and in rearranging its structure”, RNA (2016), 22(7):979-94
    PubMed
  3. Kwiatkowska J, Wroblewska Z, Johnson KA, Olejniczak M. „The binding of Class II sRNA MgrR to two different sites on matchmaker protein Hfq enables efficient competition for Hfq and annealing to regulated mRNAs.”, RNA (2018), 24(12):1761-1784
    PubMed
  4. Olejniczak M, Storz G. “ProQ/FinO-domain proteins: Another ubiquitous family of RNA matchmakers?Molecular Microbiology . (2017), 104(6):905-915
    PubMed
  5. Ewa M. Stein, Joanna Kwiatkowska, Maciej M. Basczok, Chandra M. Gravel, Katherine E. Berry, Mikołaj Olejniczak „Determinants of RNA recognition by the FinO domain of the Escherichia coli ProQ protein”, Nucleic Acids Research (2020)
    PubMed
  6. Olejniczak M., Jiang X, Basczok MM, Storz G. KH domain proteins: Another family of bacterial RNA matchmakers? Molecular Microbiology 117(1):10-19 (2022)

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34748246

Skip to content